Результаты исследования характера накопления тирозина в
процессе пепсин-трипсинового гидролиза белков свинины при 96,120 и 168 часах
автолиза свидетельствуют о нарастающем уровне атакуемости белков всех групп
мяса протеолитическими ферментами. Однако скорость накопления продуктов
гидролиза различна. При сравнительном анализе процесса автолиза в течение 120 и
168 часов отмечено ее увеличение для мяса NOR и DFD в 1,8-2,0 раза, для мяса
PSE в 4,8-5,0 раз по отношению к парному.
Полученные данные свидетельствуют, что количество
низкомолекулярных продуктов гидролиза белков зависит от характера послеубой-
ного автолиза и обусловлено в значительной мере исходным состоянием,
конформационными взаимодействиями белковых молекул и уровнем их гидратации.
Попытка объяснить отмеченную закономерность опережающего
темпа накопления тирозина пепсин-трипсинового гидролиза белков мышечной ткани
PSE свинины привела к разработке методики выделения комплекса протеинов
мышечной ткани и исследованию особенностей их активности.
Объектом исследований служил мускул long, dorsi свинины в парном
состоянии и в течение 120 часов созревания (при температуре плюс 4 °С), а также
размороженный после трех месяцев хранения образцов в замороженном виде при
температуре минус 18 °С [4].
В доступной литературе не было обнаружено описания методики
выделения ферментов из мясной мышечной ткани, которая обладала бы простотой и
доступностью исполнения. Основой разработки послужили методы выделения
ферментов из бактериальных культур и органов животных, разработанные И. М.
Грачевой и Ю. П. Грачевым.
Протеолитическую активность выделенных ферментов определяли
по методу Вильштетгера и Вильдшмидт-Лейтца и выражали количеством мг аминного
азота, который образуется при гидролизе пятипроцентного раствора желатина при
добавлении 1 см3 ферментного раствора за 1 час при температуре 40 °С.
Комментариев нет:
Отправить комментарий